摘要 酰基肽水解酶属于丝氨酸蛋白酶中的寡聚肽酶家族，其催化N末端酰基化多肽链的N末端肽键水解。在E. coli中表达了来自于嗜热古菌Aeropyrum. Pernix K1的APE1547基因表达产物酰基肽水解酶的类似物，该类似物缺少了一段联系蛋白结构N端和C端结构域的α螺旋。其结果是导致酶的最适反应温度下降了约15℃，耐热性降低，但最适反应温度下的活性没有显著变化。纯化得到高纯度的蛋白，经悬滴液相扩散法筛选得到了适合衍射的晶体，并通过分子置换法解析了其2.5 Å分辨率的晶体结构。结构分析显示，该类似物同母体的整体构象无重大变化，主链叠合rmsd为1.036 Å，除去该段α螺旋外的整体肽链走向变化不大，但整个结构更为松散。探讨了N端缺失的α螺旋对蛋白热稳定性的影响。

关键词 酰基肽水解酶， Aeropyrum pernix K1， 晶体结构